1.Km值：酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。Km值可反映酶与底物的亲和力（反比关系）；Km值与酶的结构、底物种类有关；最大反应速度Vmax与酶浓度成正比。

酶的最适pH：酶催化活性最大时的环境pH值。胃蛋白酶的最适pH为1.5，胰蛋白酶的最适pH为7.8。

温度的双重影响：低温对酶活性抑制是可逆的；高温导致酶变性失活，不可逆。

2.抑制剂对酶促反应的抑制作用

（1）不可抑制作用：抑制剂与酶活性中心的必需基团形成共价结合，不能用简单透析、稀释等方法除去。例如：有机磷杀虫剂抑制羟基酶（胆碱酯酶）

（2）可逆性抑制作用：

①竞争性抑制：抑制剂与底物结构相似，可竞争非共价结合酶的活性中心，阻碍酶与底物结合；抑制剂恒定时，增加底物浓度，能达到最大速度；Vmax不变，Km增大。

②非竞争性抑制：与活性中心外的必需基团结合，不影响底物与酶的结合，两者在酶分子上结合的位点不同；不能用增加底物的浓度消除抑制；Km值不变，Vmax降低。

③反竞争性抑制：此类抑制剂与非竞争性抑制剂不同，它只能与酶底物复合物结合，而不与游离酶结合；Vmax降低，Km变小。

3.别构调节：一些小分子物质能与酶的调节部位或亚基以非共价键相连，使酶的空间构象发生改变，从而使酶的活性发生改变，这种调节方式称为别构调节。

共价修饰（化学修饰）：被调节的酶在另一种酶的催化下，发生共价修饰，从而引起酶活性变化，称酶的化学修饰。磷酸化修饰是最常见的修饰方式。

4.同工酶：催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质有所不同的一组酶。

5.酶原激活：无活性的酶原变成有活性酶的过程。酶原激活的实质：酶的活性中心形成或暴露的过程，不可逆。