酶也具有与一般催化剂不同的特点。

①极高的催化效率。

②具有高度的特异性，一种酶只能作用于一种或一类化合物，催化进行一种类型的化学反应，得到一定的产物。

③酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。

如果我们用底物浓度对反应速度作图可以看出酶促反应呈双曲线型，即当底物浓度很低时，反应速度（V）随着底物浓度（［S］）的增高，成直线比例上升。而当底物浓度继续增高时。反应速度增高的趋势逐渐缓和。一旦当［S］达到相当高时，反应速度不再随［S］的增高而增高，达到了极限最大值，称最大反应速度（Vmax）。当反应速度为最大反应速度一半时的［S］为Km值，Km值亦称米氏常数，为酶的特征性常数。不同的酶Km值不同，同一种酶对不同底物有不同的Km值。各种同工酶的Km值不同，也可借Km以鉴别之。上述反应过程经过数学推导可得出一方程式，即米氏方程：V=Vmax［S］/（Km+［S］）

通常只在某一pH时，其活性最大，此pH值称为酶的最适pH。pH偏离最适pH时，无论偏酸或偏碱，都将使酶的解离状况偏离最适状态，使酶活性降低。各种酶的最适pH不同，但大多为中性、弱酸性或弱碱性。少数酶的最适pH远离中性，如胃蛋白酶的最适pH为1.5，胰蛋白酶的最适pH为7.8。

酶对温度的变化极敏感。若自低温开始，逐渐增高温度，则酶反应速度也随之增加。但到达某一温度后，继续增加温度，酶反应速度反而下降。这是因为温度对酶促反应有双重影响。

激活剂大多为金属离子，如Mg2+、K+、Mn2+等；少数为阴离子，如Cl-等。