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公卫执业医师考试辅导精华-变构调节的机理

北京张博士医考整理了变构调节的机理相关内容如下,希望对广大考生有所帮助。

1)一般变构酶分子上有二个以上的底物结合位点。当底物与一个亚基上的活性中心结合后,通过构象的改变,可增强其他亚基的活性中心与底物的结合, 出现正协同效应。使其底物浓度曲线呈S形。即底物浓度低时,酶活性的增加较慢,底物浓度高到一定程度后,酶活性显著加强,最终达到最大值Vmax.多数情 况下,底物对其变构酶的作用都表现正协同效应,但有时,一个底物与一个亚基的活性中心结合后,可降低其他亚基的活性中心与底物的结合,表现负协同效应。如 3-磷酸甘油醛脱氢酶对NAD+的结合为负协同效应。

2)变构酶除活性中心外,存在着能与效应剂作用的亚基或部位,称调节亚基(或部位),北京张博士医考搜集|整理效应剂与调节亚基以非共价键特异结合, 可以改变调节亚基的构象,进而改变催化亚基的构象,从而改变酶活性。凡使酶活性增强的效应剂称变构激活剂,它能使上述S型曲线左移,饱和量的变构激活剂可 S形曲线转变为矩形双曲线。凡使酶活性减弱的效应剂称变构抑制剂,能使S形曲线右移。例如,ATP是磷酸果糖激酶的变构抑制剂,而ADPAMP为其变 构激活剂。

3)由于变构酶动力学不符合米-曼氏酶的动力学,所以当反应速度达到最大速度一半时的底物的浓度,不能用Km表示,而代之以K0.55表示。

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