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执业药师考试大纲——蛋白质二级结构分类
北京张博士医考执业药师考试大纲——蛋白质二级结构分类
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α- 螺旋（α-helix）
蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一
般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n 个）的
羰基氧与多肽链C 端方向的第4 个残基（第n+4 个）的酰胺氮形成氢键。在典型
的右手α- 螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6 个氨基酸残基，每个残
基沿着螺旋的长轴上升0.15nm. 螺旋的半径为0.23nm. β- 折叠（β-sheet）
是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是
通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的
氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（走向都是
由N 到C 方向）；或者是反平行排列（肽链反向排列）。张博士医考论坛bbs.guojiayikao.com
β- 转角（β-turn ）
多肽链中常见的二级结构，连接蛋白质分子中的二级结构（α- 螺旋和β-
折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2 ～16个氨基酸残基。
含有5 个氨基酸残基以上的转角又常称之环（loops ）。常见的转角含有4 个氨
基酸残基，有两种类型。转角I 的特点是：第1 个氨基酸残基羰基氧与第4 个残
基的酰胺氮之间形成氢键；转角II的第3 个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的
第2 个残基大都是脯氨酸。
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