膜表面Ig（Sm Ig）是B细胞识别抗原的受体。（Sm Ig）和分泌性Ig的H链结构相类似，所不同的是smIgH名字的羧基端多含一段穿膜的疏水性氨基酸残基和胞浆区。因此SmIgH链的转录本（transcript）要比分泌性IgH链转录本多1～2个外显子。编码H链的羧基端部分，其氨基酸残基的的数目视H链不同而有差异，如在小鼠或人SmIgμ链的这一部分长约41个氨基酸残基，而小鼠SmIgε链此区域却有72个氨基酸残基。这个区域包括三个部分：①一个酸性间隔子，与H链最后一个CH功能区相同，位于胞膜外侧；北京张博士医考搜集整理②含26个氨基酸残基的疏水区，为穿膜部分；③胞浆内部分，3～28个氨基酸残基不等。

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