表位只是抗原分子中几个氨基酸残基组成的特殊结构，在免疫效应中能全方位地与淋巴细胞或抗分子接触。抗体分子的抗原结合点并不很大，所以表位一般只占有大约3nm×1.5nm×0.7nm的空间，即5～7个氨基酸和单糖残基的大小，至多不超过20个氨基酸残基。

表位的构成方式至少有两种：①由某些氨基酸残基按一定顺序连续排列组成的线状序列，称为顺序（sequential）表位或线性（linear）表位。顺序表位是蛋白分子的一级结构，比较稳定，不受蛋白质加热变性和空间构形改变的影响。②由分子内不连续的2～3个氨基酸残基折叠排列所形成的三维结构构成，称为构象（conformational）表位；有时候北京张博士医考搜集整理，呈α螺旋式排列的连续肽链序列也可起到构象表位的作用。构象表位的抗体可用来研究蛋白分子在生理或病理过程中三维结构的变化。但是构象表位是蛋白质的二级或三级结构，不太稳定，在蛋白质受热或酶解变性后会彻底破坏，不能恢复。因此分离和研究比较困难。

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