血红素和珠蛋白构成的缀合蛋白质，是脊椎动物血液的有色成分。其主要功能是运输氧，也有维持血液酸碱平衡的作用。血红素是含2价铁的卟啉化合物。铁有6个配位键，其中4个与血红素的环状结构相连，并与之处在同一平面中。另2个配位键中的一个与蛋白质部分相连，还有1个则连接氧。珠蛋白含有4个亚基（α2β2），每个亚基连接1个血红素辅基。人和许多动物血红蛋白α链（含141个氨基酸残基）和β链（含146个氨基酸残基）的氨基酸序列已确定，也已用X射线衍射结构分析测定其四级结构。血红蛋白基因的点突变导致异常血红蛋白的产生。已发现数百种异常血红蛋白，其中只有一小部分引起疾病发生，最常见也最了解的疾病是镰刀形红细胞贫血病。

在血红蛋白中，血红素辅基的Fe2+能可逆载氧，载氧时Fe2+的状态为低自旋，半径较小，能嵌入卟啉环的平面内，呈六配位。而脱氧后，Fe2+呈高自旋态，半径较大，不能嵌入卟啉环的平面中，高出平面70-80pm，Fe-N距离220pm，为五配位。

生理意义

血红蛋白的四级结构对其运氧功能有重要意义。它能从肺携带氧经由动脉血运送给组织，又能携带组织代谢所产生的二氧化碳经静脉血送到肺再排出体外。现知它的这种功能与其亚基结构的两种状态有关，在缺氧的地方（如静脉血中）亚基处于钳制状态，使氧不能与血红素结合，所以在需氧组织里可以快速地脱下氧；在含氧丰富的肺里，亚基结构呈松弛状态，使氧极易与血红素结合，从而迅速地将氧运载走。亚基结构的转换使呼吸功能高效进行。

氰化高铁法：手指血20微升。

自动血细胞分析仪：静脉血1～2毫升，EDTAK2抗凝。

生理情况下，人体每天均约有1/120红细胞衰亡，同时，又有1/120的红细胞产生，使红细胞的生成与衰亡保持动态平衡。多种原因可使这种平衡遭到破坏，导致红细胞和血红蛋白数量减少或增多。

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