1. 米氏常数Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度；Km值愈

小，酶与底物的亲和力愈大；Km值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、酶所

催化的底物和反应环境如温度、PH、离子强度有关，与酶的浓度无关；Vmax是酶

完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度呈正比。

2. 竞争性抑制剂：Vmax不变，Km值增大；非竞争性抑制剂：Vmax降低，Km

值不变；反竞争性抑制剂：Vmax、Km均降低。

3. 经过一次三羧酸循环，①消耗一分子乙酰CoA ；②经四次脱氢，二次脱

羧，一次底物水平磷酸化。生成1 分子FADH2 ，3 分子NADH＋H ＋，2 分子CO2 ，

1 分子GTP ，（一共生成10个ATP ）无H2O 生成；③不可逆步骤（第1 、3 、4

个步骤）其关键酶有：柠檬酸合酶、α- 酮戊二酸脱氢酶、异柠檬酸脱氢酶；④

整个循环反应为不可逆反应。