蛋白质变性的实质是次级键断裂，空间构象破坏，但其一级结构未破坏，肽键未断裂。

蛋白质变性后理化性质发生较大改变，包括在水中的溶解度降低，易被酶水解及生物学活性的丧失等。

蛋白质的变性作用在医学上有广泛应用，如在医学上利用高温、高压、紫外线消毒灭菌；疫苗、酶制品、血液制品及菌种等放在冰箱中保存以防止变性失活等。

(二)蛋白质的两性电离 蛋白质是两性电解质，能够进行两性电离，既可以解离成带正电的阳离子，也可解离成带负电的阴离子。在某一pH溶液中，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，所带的正、负电荷相同，净电荷为零，即成为兼性离子，此时溶液的pH称为该蛋白质的等电点(pI)。

蛋白质在不同pH条件下，是以不同形式存在的：当pH＞pI时，阴离子；pH=pI，兼性离子；pH＜pI，阳离子。人体内多数蛋白质的等电点都小于7，故血液中的蛋白质是以阴离子形式存在的。带电颗粒在电场中向电性相反一极移动的现象称为电泳。临床上，常用醋酸纤维薄膜电泳的方法分离血清蛋白质，可得到5条蓝色区带，从正极到负极依次为清蛋白(A)、α₁-G(球蛋白)、α₂-G、β-G、γ-G。

(三)蛋白质的亲水胶体性质 蛋白质分子颗粒直径在1～100nm之间，是一种亲水胶体。维持蛋白质溶液稳定的因素有两个：水化膜和表面的同种电荷。

在pH≠pI的溶液中，蛋白质带有同种电荷，比较稳定；在pH=pI的溶液中，蛋白质以兼性离子存在，此时溶液最不稳定，易发生沉淀。

透析就是利用了蛋白质的胶体性质分离提纯蛋白质的方法。

(四)蛋白质的紫外吸收 很多蛋白质分子中含有色氨酸和酪氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰，利用这个特点，可对蛋白质溶液进行定量测定。

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